Белки плазмы крови

  • 18 янв. 2013 г.
  • 2116 Слова
Белки плазмы крови, их биологическая роль. Методы разделения белков плазмы крови. Диспротеинемии.
В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л.
В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л.
Из 9–10% сухого остатка плазмы крови на долю белков приходится 6,5–8,5%.
Белки плазмы крови можно разделить на три группы:
-альбумины
- глобулины
- фибриноген
Нормальное содержание альбуминов в плазме крови составляет 40–50 г/л, глобулинов – 20–30 г/л, фибриногена – 2-4 г/л.
Синтез белков плазмы крови осуществляется преимущественно в клетках печени и ретикулоэндотелиальной системы.
Физиологическая роль белков плазмы крови многогранна:
-Белки поддерживают коллоидно-осмотическое давление и тем самым постоянный объемкрови(белки, являясь коллоидами, связывают воду и задерживают ее, не позволяя выходить из кровяного русла)
-Белки плазмы принимают активное участие в свёртывании крови
-Белки плазмы определяют вязкость крови, которая играет важную роль в поддержании гемодинамических отношений в кровеносной системе.
- Принимают участие в поддержании постоянного рН крови, так как составляют одну из важнейших буферныхсистем.
-транспортная функция - альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин (перенос веществ, лекарственных средств) играют важную роль в процессах иммунитета (Иммуноглобулины)
В результате образования с белками недиализируемых комплексов поддерживается уровень катионов в крови. Например, 40–50% кальция сыворотки связано с белками, значительная часть железа, магния, меди и других элементов такжесвязана с белками сыворотки.
-Белки плазмы могут служить резервом аминокислот.

Методы разделения белков плазмы
1.Используя метод высаливания нейтральными солями, обнаруживается три фракции : альбумины, глобулины и фибриноген В сыворотке крови здорового человека при электрофорезе на бумаге можно обнаружить 5 фракций: альбумины, α1-, α2-, β-, γ-глобулины. Методом электрофореза в агаровом геле всыворотке выделяют 7– 8 фракций, а при электрофорезе в крахмальном или полиакриламидном геле – до 16–17 фракций.
2. Еще большее число белковых фракций (свыше 30) можно получить методом иммуноэлектрофореза. Этот метод подразумевает проведение электрофореза и реакции преципитации в одной среде, т.е. непосредственно на гелевом блоке. При данном методе с помощью серологической реакции преципитациидостигается значительное повышение аналитической чувстительности электрофоретического метода.
Высаливание.
Растворимость белков сильно зависит от концентрации солей (от ионной силы). В дистиллированной воде белки чаще всего растворяются плохо, однако их растворимость возрастает по мере увеличения ионной силы. При этом все большее количество гидратированных неорганических ионов (светло-синие кружочки)связывается с поверхностью белка и тем самым уменьшается степень его агрегации (засаливание).
Диализ
Для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды используют диализ. Метод основан на том, что молекулы белкаиз-за своих размеров не могут проходить через полупроницаемые мембраны, в то время как низкомолекулярные веществаравномерно распределяются между объемом, ограниченным мембраной, иокружающим раствором. После многократной замены внешнего раствора состав среды в диализном мешочке (концентрация солей, величина pH и др.) будет тот же, что и в окружающемрастворе.меньшается степень его агрегации (засаливание).
Гель-фильтрация
позволяет разделять белки по величине и форме молекул. Разделение проводят в хроматографических колонках, заполненных сферическими частицами набухшего геля (размером 10-500мкм) из полимерных материалов. Частицы геля проницаемы благодаря внутренним каналам, которые характеризуются определенным средним диаметром. Смесь белков вносят в колонку с гелем и элюируют буферным раствором. Белковые молекулы, не способные проникать в гранулы геля (помечены красным цветом), будут перемещаться с высокой скоростью. Средние...
tracking img