Белки

  • 22 мая 2013 г.
  • 2289 Слова
СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ 3
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ 4
СТРУКТУРА БЕЛКА 6
Первичная структура 6
Вторичная структура 7
Третичная структура 8
Четвертичная структура 8
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА 10
Кислотно-основные свойства 10
Обратимое осаждение (высаливание) белков 10
Необратимое осаждение белков (денатурация) 11
Гидролиз 12
КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ 13
Универсальные 13Специфические 14
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ 18
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 20

ВВЕДЕНИЕ

Белки или протеины (от греч. Proteios – «первый») – класс сложных азотсодержащих соединений, построенных из остатотков α-аминокислот, соединенных пептидной (амидной) связью –CO – NH - . Формально белковую молекулу можно рассматривать как продукты, возникающие в результате поликонденсации α-аминокислот. Белковые молекулы содержатот 100 до 1500 аминокислотных остатков (более короткие цепи называют пептидами).
Общая формула:

где R – атом водорода или какая-нибудь органическая группа.
В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степей сложности, от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Белками являются ферменты, антитела,многие гормоны и другие биологически активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь разнообразным набором функций в жизни организма какбелки.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Из-за относительно больших размеров белковых молекул, сложности их строения и разнообразия функций существуют разные подходы к классификации белков:
1. По степени сложности строения:
* простые (протеины) состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты (Гистоны, протамины, глютелины, проламины и др)
* сложные (протеиды) в составвходят добавочные группы небелковой природы (простетическая группа). В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:
a) Гликопротеины – содержат углеводные остатки;
b) Липопротеины - липиды;
c) Нуклеопротеиды - ДНК или РНК (хроматин);
d) Фосфопротеины - остатки фосфорной кислоты;
e) Хромопротеиды – окрашенные простетическиегруппы различной химической природы (гемопротеины, хлорофиллы, флавопротеиды)
2. По форме белковой молекулы:
a) Фибриллярные (волокнистые) - нерастворимы в воде. Молекулы нитевидны, способны группироваться в пучки, образуя волокна. Фибриллярные белки являются главными компонентами наружного слоя кожи, волос, ногтей (кератин), участвуют в образовании соединительной ткани (коллаген, миозин);b) Глобулярные (корпускулярные) растворимы в воде, в растворах кислот, оснований, солей. Молекулы имеют округлую форму.
c) Мембранные - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранныйтранспорт различных веществ.
3. По биологическим и физиологическим функциям:
a) Ферменты - являются катализаторами с регулируемой активностью;
b) Гормоны регулируют обмен веществ (инсулин, тироксин и др)
c) Транспортные белки - осуществляют связывание и транспорт различных веществ;
d) Структурные - строительный материал тканей (кератин, коллаген и др.);
e) Рецепторыизбирательно связывают различные регуляторы на поверхности клеточных мембран;
f) Ингибиторы ферментов регулируют активность ферментов;
g) Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии;
h) Антитела защищают организм от воздействия чужеродных соединений, бактерий, вирусов;
i) Токсичные белки выделяются змеями,...
tracking img