Витебский государственный медицинский университет
Кафедра общей и клинической биохимии.
реферат
« Полиморфизм белков - в норме и патологии. »Выполнил: студент 6 группы 3 курса
фармацевтического факультета
Дорогов АнтонПроверил: Ст. преподаватель
Яцкевич В.В
Витебск, 2011
Оглавление
1. Введение
2. Состав и свойства белков
3. Классификация белков
4. Полиморфизм белков
5. Заключение
Введение
Белки играютисключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остаткиили молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.
Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легкообразовываться водородные связи.
Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.
В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями, чаще всего через серу (дисульфидныемостики, образуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка или секвенцией.
Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. Помере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.
В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторыегормоны и др.).
Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структуры, и имеют высокую степень асимметрии.Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин—белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и...
Кафедра общей и клинической биохимии.
реферат
« Полиморфизм белков - в норме и патологии. »Выполнил: студент 6 группы 3 курса
фармацевтического факультета
Дорогов АнтонПроверил: Ст. преподаватель
Яцкевич В.В
Витебск, 2011
Оглавление
1. Введение
2. Состав и свойства белков
3. Классификация белков
4. Полиморфизм белков
5. Заключение
Введение
Белки играютисключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остаткиили молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.
Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легкообразовываться водородные связи.
Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.
В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями, чаще всего через серу (дисульфидныемостики, образуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка или секвенцией.
Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. Помере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.
В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторыегормоны и др.).
Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структуры, и имеют высокую степень асимметрии.Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин—белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и...
Поделиться рефератом
Расскажи своим однокурсникам об этом материале и вообще о СкачатьРеферат