Строение и классификация белков

  • 23 окт. 2013 г.
  • 1514 Слова
Лекция

Тема: «Белки, строение, классификация, функции»
Специальность: 051301 «Общая медицина»
Курс: 1
Время: 50 мин.





















Караганда 2009




Обсуждена на заседании кафедры молекулярной биологии и медицинской генетики
Протокол № ____________

«_____» __________ 2009г.

Зав. каф. Молекулярной биологии
и медицинской генетики,д.б.н.,профессор Б.Ж. Култанов

































Структура лекции

Тема: «Белки, строение, классификация, функции»

Цель: Изучить, строение и функции белков, общие представления фолдинга белков.

План лекции:
1.Уровни структурной организации белков.
2.Классификация аминокислот.
3.Характеристика первичной структуры белка.
4.Вторичнаяструктура белка и ее особенности.
5.Третичная структура белка, особенности ее формирование.
6.Шапероны, и их функции.

Тезисы лекции
Белки – это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входят 20 аминокислот, которые присутствуют в цитоплазме клеток. Классификация аминокислот:
1.Незаменимые – (эссенциальные) не могут синтезироваться в организме человека (их 8). Обязательнодолжны поступать с пищей (метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан,фенилаланин), Частично не заменимые – аргенин, гистидин.
2.Заменимые – могут синтезироваться в организме человека, их 10:
1.Глутаминовая кислота;
2.Глутамин;
3.Пролин;
4.Аспарагиновая кислота;
5.Тирозин;
6.Цистеин;
7.Серин;
8.Глицин;
9.Аланин;
10.Аспарагин.
В строении белков различают несколькоуровней структуры:
- первичная;
- вторичная;
- третичная;
- четвертичная;

Первичная структура
Это последовательность аминокислотных остатков, связанных друг с другом пептидными связями.
Именно первичная структура непосредственно кодируется последовательностью кодонов в мРНК и воспроизводится при трансляции.
Практически все 20 аминокислотных остатков, встречающихся в природных белках (лейцин,глицин, изолейцин, лизин, аспарагин, триптофан и др.) имеют сходный план строения. Они имеют трехчленный остов, его средним (α- углеродным атомом, которого связаны радикалы-R). Именно радикалами и различаются аминокислотные остатки.


R R
│ │
-NH- Cα H-C(NH2 – CH2 - COOH)
║ ║
О O
Соединяясь друг с другом пептидными связями, остовы формируют остов пептидной цепи, где чередуются три типа связи. Вокруг пептидной связи (-СО- NH-) вращения не возможны.
Две другие связи (-NH- Cα H и Cα H-CО) допускаютвращение и позволяют пептидной цепи изгибаться, образуя вторичную и третичную структуру.
Следующий этап формирования белка – фолдинг, т.е. сворачивания пептидной цепи в правильную трехмерную структуру.

Вторичная структура

Многие фрагменты пептидной цепи приобретают укладку или α-спираль или β- структура, именно этот уровень пространственной организации называется вторичной структурой.α-спираль
Остов пептидной цепи закручивается в спираль, а радикалы аминокислот обращены кнаружи.
Эта структура удерживается водородными связями между остовом аминокислот (NH – одной аминокислоты и СО- другой).

β-структура

Остовы пептидных цепей имеют зигзагообразную конфигурацию или складчатую.
Эта структура также удерживается водородными связями. Вторичная структура белка определяетсяего первичной структурой.
Боковые радикалы определяют как может свернуться пептидная цепь и может ли она вообще свернуться (если радикалы заряжены одноименно и находятся близко друг от друга, то α-спираль не образуется).
Только α-спиралью представлены следующие белки:
- миозин
- α-кератин
Только β- структурой:
- фибрион шелка
- β-кератин...
tracking img