ФЕРМЕНТЫ-1. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, НОМЕНКЛАТУРА И КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

  • 23 дек. 2014 г.
  • 5298 Слова
Содержание
1. Введение
2. Понятие о ферментах. История энзимологии. Особенности ферментативного катализа. Строение ферментов. Доказательства белковой природы ферментов.
3. Характеристика уровней структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры) и связей, удерживающих ее. Высаливание, денатурация, причины, признаки и механизм.
4. Кофакторыферментов: ионы металлов и коферменты. Участие витаминов в построении коферментов. Роль микроэлементов в ферментативном катализе (Fe, Cu, Co, I, Mg, Zn, Mn, F, Se).
5. Структурно-функциональная организация ферментов: активный (субстратный) центр, каталитический, аллостерический участки.
6. Локализация ферментов в клетке (клеточная мембрана, цитоплазма, митохондрии, ядро, лизосома, рибосомы). Маркерныеферменты. Органно­специфические ферменты. Выделение и очистка ферментов.
7. Качественное обнаружение и количественное определение. Единицы измерения количества и активности ферментов.
8. Номенклатура и классификация ферментов.
9. Заключение
10. Список использованной литературы














1. Введение
Ферменты – биологические катализаторы, почти все ферменты являютсябелками (хотя недавно выяснилось, что некоторые реакции катализируют РНК, а не белки). Вещества, участвующие в реакции, которую катализирует фермент, называются субстратами. От обычных катализаторов ферменты отличает несколько особенностей.

Во-первых, ферменты обладают очень высокой специфичностью: они узнают такие небольшие отличия в структуре веществ, как наличие лишней –СН2-группы, умеют различать цис- итранс-изомеры, D - и L-изомеры. Некоторые ферменты, однако, обладают не очень строгой специфичностью – так, фермент желудочного сока пепсин расщепляет пептидные связи, образованные как ароматическими, так и кислыми аминокислотами (заметим, что для выполнения биологической функции пепсину и не нужна высокая специфичность: наоборот, чем больше разных пептидных связей он расщепит, тем лучшепереварится пища в желудке).

Во-вторых, ферменты обладают чрезвычайно высокой эффективностью, значительно превосходящей эффективность обычных катализаторов. Так, одна молекула фермента каталазы, ускоряющего разложение перекиси водорода на воду и кислород, успевает расщепить 200 000 молекул субстрата за одну секунду.

В-третьих, ферменты теряют свою активность при повышении температуры. Мы говорили в уроке 5,что при высоких температурах белки подвергаются денатурации: они теряют свою природную конформацию и уже не могут выполнять биологические функции.

Наконец, в-четвертых, многие (хотя и не все) ферменты подвергаются регуляции – в зависимости от нужд клетки и организма их активность может возрастать, а может и уменьшаться.

Ферменты давно используются в медицине. Так, во многих клиниках проводятизмерение активности различных форм ферментов лактатдегидрогеназы и трансаминазы – их соотношение изменяется при таких болезнях как инфаркт миокарда, поражения печени, мышечные дистрофии; фермент стрептокиназу врачи применяют для рассасывания тромбов; ферменты трипсин и коллагеназа используются для рассасывания рубцов. В биотехнологии ферменты применяются еще шире. Амилаза, расщепляющая крахмал,используется в пивоваренной, хлебопекарной (облегчает переработку крахмала дрожжами), текстильной и кожевенной промышленности (умягчает сырье). Различные протеазы, расщепляющие белки, применяют в пищевой (делают старое мясо более мягким, сворачивают молоко в сыроварении) и кожевенной промышленности. В пищевой промышленности используются инвертаза (расщепляет сахарозу), глюкоизомераза (изомеризуетглюкозу в более сладкую фруктозу), трансглютаминаза (сшивает белки, улучшая структуру продукта), липазы (расщепляют липиды, применяются для получения более ценных пищевых жиров), пектинметилэстераза (осветляет фруктовые соки) и т.д. Протеазы и липазы часто добавляют в стиральные порошки для лучшего удаления грязи.




















2. Понятие о...
tracking img