Экология

Изучение аминокислотной последовательности различных миеломных белков выявило принципиальные особенности в строении иммуноглобулинов. Было показано, что иммуноглобулины всех классов характеризуютсяобщим планом строения. Молекулы иммуноглобулинов состоит из двух тяжелых ( H ) и двух легких цепей ( L ). Каждая легкая цепь соединена с тяжелой цепью нековалентными связями, а также одной ковалентной- дисульфидной связью. Дисульфидным мостиком связаны между собой и тяжелые цепи ( рис. 24 ). Как легкие, так и тяжелые цепи идентичны. Как видно из рисунка, строение молекулы можно схематичнопредставить в виде буквы Y, где амино- (N-концевые) участки четырех цепей расположены наверху, а карбоксильные (C-концевые) участки тяжелых цепей - внизу. Часть молекулы, включающая в себя дисульфидные связи междутяжелыми цепями, где соединяются три плеча Y, называется шарнирным участком молекулы ( hinge region ). Незащищенный шарнирный участок отличается высоким содержанием пролина, имеет протяженную структуруи доступен для протеолитических ферментов.

У человека, как и у большинства позвоночных, легкие цепи существуют в двух различных изотипических формах, обозначенных как каппа-цепь и лямбда-цепь .Обе легкие цепи в одной молекуле иммуноглобулина относятся к одному изотипу . От типа тяжелых цепей зависит принадлежность молекулы Ig к тому или иному классу иммуноглобулинов.
В каждой молекулеиммуноглобулина существует по крайней мере два идентичных антигенсвязывающих центра ( рис. 24 ). Эта бивалентность позволяет антителам перекрестно связывать антигены с двумя или более антигеннымидетерминантами . Подвижность плеч молекулы антител позволяет ей связываться одновременно с антигенными детерминантами, находящимися на разных расстояниях.
Папаин расщепляет молекулу иммуноглобулина надва одинаковых Fab - фрагмента ( Fragment antigen binding ), каждый из которых имеет один антигенсвязывающий центр и Fc -фрагмент ( Fragment crystallizable ), неспособный связывать...